С помощью флуоресцентной метки флуоресцеин-5-изотиоцианата (ФИТЦ), которая ковалентно связывается с Лиз-515 в субстратном центре Са-АТФазы саркоплазматического ретикулума (ФИТЦ-Са-АТФазы), изучались конформационные переходы в активном центре реконструированного и нативного фермента. Са-АТФаза была реконструирована в протеолипосомы из азолектина методом высаливания. Проанализированы изменения параметров флуоресценции ФИТЦ-Са-АТФазы в диапазоне рН 5,7-8 в присутствии ЭГТА, Са²⁺ и лантанидов. Использован количественный метод расчета конформационного равновесия между белковыми конформациями Е₁ и E₂. Метод основан на анализе кривых флуорометрического титрования. Лантаниды были использованы для оценки расстояния между нуклеотидным и фосфорилирующим доменами фермента. Полученные данные можно интерпретировать как увеличение расстояния между нуклеотидным и фосфорилирующимся доменами от ~1 нм при рН 6 до ~ 1,7 нм при рН 8. рН-зависимость отношения этих состояний коррелирует с аналогичной зависимостью для Е₁-Е₂ конформационного перехода безлигандной формы фермента. Эти зависимости были описаны уравнением Хендерсона-Хассельбаха с рК 7,0±0,1. Оба эти процесса управляются, по-видимому, ионизацией одной и той же функциональной группы с рК~7 (гистидином). С учетом связывания лантанидов липидной частью протеолипосом проведены оценки констант связывания Nd³⁺ с субстратным центром реконструированной Са-АТФазы, которые составили, соответственно 1,5х10⁵ М^-1, 1,0х10⁵ М^-1 и 0,7х10⁵ М^-1 при рН 6, 7 и 8. Сравнительное исследование показало, что структурные перестройки в активном центре нативного и реконструированного ферментов происходят сходным образом. Вместе с тем при связывании лантанидов с ферментом для реконструированного фермента наблюдается снижение кооперативности связывания, что, в свою очередь, может быть объяснено тем, что реконструированная Са-АТФаза находится, по-видимому, в состоянии, близком к мономерному.